蛋白质的分子结构非常复杂。由多个不同的氨基酸，按照一定的次序结合成的多肽链是蛋白质的基本结构，即蛋白质的一级结构。多肽链不是以直线状，而是以部分折叠、部分螺旋状态存在，这是由于多肽链氨基酸残基间发生氢键作用造成的，此为蛋白质的二级结构。
    蛋白质分子在二级结构的基础上，氨基酸残基间发生二硫键、氢键、静电键、范德华作用力等次级键作用，使多肽链进一步盘旋、折叠，形成更复杂的空间结构，即三级结构。如人的肌肉中担任储存氧气作用的肌红蛋白就是由一条多肽链构成的三级结构。
    有些蛋白质是由二条或二条以上的多肽链组成的，即具有一、二、三级结构的多肽链，依靠次级键作用，相互缔合在一起，组成一个功能单位，这就是蛋白质的四级结构。例如血红蛋白是由四条多肽链组成的──二条α链(每条α链含141个氨基酸残基)和二条β链(每条β链含146个氨基酸残基)。每条多肽链的螺旋结构形成一个疏水性的空间，可保护血红素分子不与水接触，Fe²⁺不被氧化。Fe²⁺位于血红素卟啉环的中央，与卟啉环的4个吡咯基、O₂及多肽链上的组氨酸形成六配位体。每个血红蛋白分子可逆结合4个氧分子，每克血红蛋白可结合1.34 mL氧气。
    血红蛋白也能与一氧化碳结合，而且结合力较氧气大200倍，只要空气中一氧化碳含量达到千分之一左右，就可使血液中的血红蛋白有一半左右结合成一氧化碳合血红素，人便会因缺氧窒息而死亡。
    在一些物理和化学因素如振荡、加热、射线辐照、化学试剂等的作用下，均可使蛋白质的结构遭到破坏，失去它的生理功能，这就是蛋白质的变性作用。如甲醛水溶液(也称福尔马林)中的甲醛可与多肽链上的氨基发生作用，使蛋白质变性并凝固，再也不易腐烂变质，依此原理可以制作永久保存的动物标本。
 

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